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Aminosäuren und biologische Wertigkeit

AlaninDer wichtigste Baustoff in der Ernährung ist das Eiweiß. Da man dies leicht in der Umgangssprache mit dem Eiklar verwechselt, verwendet man auch den Fachausdruck Protein für Eiweiß.

Proteine bestehen wiederum aus Aminosäuren als kleinsten Bausteinen. Diese ordnen sich zuerst zu Ketten an, die dann untereinander zwischenmolekulare Bindungen aufbauen und so zwei- und dreidimensionale Strukturen bilden. Hitze, Säuren und Laugen zerstören diese Bindungen und dies führt zur Denaturierung des Eiweißes. Die wichtige Denaturierung ist die irreversible Strukturveränderung, das Gerinnen des Eiweißes zum Beispiel. wenn man Fleisch erhitzt oder Milch durch Milchsäure gerinnt.

AsparaginDieser Artikel ist den einzelnen Aminosäuren gewidmet. Im menschlichen Körper gibt es davon 20 Stück - nicht viele, doch Eiweiß besteht aus mehr Bausteinen als Kohlenhydrate (in unserer Nahrung kommen praktisch nur 4 Monosaccharide) oder Fett (es gibt sehr viele Fettsäuren, aber der größte Teil der Nahrung enthält nur 5 Fettsäuren in größeren Mengen).

Alle Aminosäure haben folgende chemische Struktur:

H2N-CHR-COOH

CysteinH2N- ist eine Aminogruppe. Nach ihr sind die Aminosäuren benannt.

-COOH ist eine Säuregruppe wie sie zum Beispiel. auch in der Zitronensäure oder Essigsäure vorkommt.

-CHR- ist ein Kohlenstoffatom mit einem variablen Rest. Durch diesen unterscheiden sich die einzelnen Aminosäuren voneinander.

GlutaminsäureProteine bestehen aus Aminosäuren bei denen die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Säuregruppe eines zweiten Moleküls reagiert. Es entsteht dabei eine sehr stabile Amidbindung:

H2N-CHR1-COOH + H2N-CHR2-COOH -> H2N-CHR1-CO-NH-CHR2-COOH + H2O

GlutaminEine solche Kette nennet man in der Fachsprache auch Primärstruktur. Die Reste können sehr lange sein und bewirken eine räumliche Krümmung der Kette zu einer dreidimensionalen Struktur, der Sekundärstruktur. Vereinfacht gesagt versucht das Protein die räumliche Konfirmation einzunehmen in der sich die Reste nicht gegenseitig im Wege stehen. Da die Reste aber auch polare Gruppen tragen kann dazu kommen dass sich Gruppen innerhalb des Moleküls oder mit anderen Molekülen anziehen oder abstoßen. Dadurch entsteht eine durch Wechselwirkungen zwischen den Gruppen stabilisierte Struktur, die Tertiärstruktur. Diese kann unregelmäßig sein wie bei den meisten Enzymen oder es können regelmäßige Strukturen wie Faltblatt, Helix oder Tripelhelix entstehen.

Abhängig von den Resten teilt man die Aminosäuren in einige Gruppen ein:

Aminosäuren mit ungeladenen, unpolaren Seitenketten

HistidinDies sind Glycin, die einfachste Aminosäure, mit einem Wasserstoffatom als Rest, Alanin mit einer Methylgruppe als Rest, Valin mit einer Isopropylgruppe als Rest, Leucin mit einer 2-Methylpropyl Gruppe als Rest und Isoleucin mit einer Butylgruppe als Rest (die aber mit C2 verbunden ist).

Diese Aminosäuren haben unpolare kettenförmige Kohlenwasserstoffe als Reste. Die zweite Untergruppe hat dagegen ringförmige Kohlenwasserstoffe als Reste. Es sind dies Prolin, eine Aminosäure in der eine Aminopropylgruppe als Rest mit der Aminogruppe reagiert hat und so einen 5 Ring gebildet hat, Phenlyalanin, mit einem Phenylrest und Tryptophan mit einem Indolrest.

IsoleucinDiese unpolaren Reste bilden die geringsten Bindungen untereinander aus. Sie sind unpolar und gesellen sich gerne zueinander. Zahlreiche Proteine weisen eine Konfirmation aus in der die unpolaren Reste im Innern des Moleküls liegen wo sie nicht mit Wassermolekülen oder anderen polaren Substanzen wechselwirken und die polaren Reste nach außen zeigen.

Aminosäuren mit polaren aber ungeladenen Seitenketten

LeucinDie Seitenketten bei diesen Aminsäuren haben polare Moleküle wie Hydroxylgruppen, Amidgruppen oder Sulfidgruppen. Es sind dies Serin mit einer Hydroxymethylgruppe als Rest, Threonin mit einer 2-Hydroxiethylgruppe als Rest, Cystein mit einer Methylsulfidgruppe als Rest, 4-Hydroxiprolin, eine Variation des Prolins, Tyrosin, mit einer 4-Hydroxipehnylgruppe als Rest und Asparagin und Glutamin als Kondensationsprodukte der Aminosäuren Asparaginsäure und Glutaminsäure mit Ammoniak

Deise Aminosäuren können untereinander und mit anderen polaren Substanzen - Im Körper am wichtigsten Wasser - Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden. Sie stellen den Großteil der Stabilität von Strukturen. Cystein kann mit einem zweiten Cysteinmolekül sogar eine feste Bindung eingehen.

LysinAminosäuren mit polaren, geladenen Seitenketten

Diese Aminosäuren haben Seitenketten die Protonen aufnehmen oder abgeben können. Es sind dies Aminosäuren mit einer zweiten Säure oder Aminogruppe : Asparaginsäure mit dem Rest: Ethansäure, Glutaminsäure mit dem Rest Propionsäure, Lysin mit dem Rest Aminobutyl, Histidin mit einem Pyrimidinrest und Argenin mit einem Harnstoffrest.

Durch die polare Ladung können diese Aminsäuren noch stärkere Bindungen zu anderen polaren Aminosäuren aufbauen, außer diese sind gleichartig geladen.

MethioninDie Zusammensetzung der Eiweiße ist unterschied, sowohl was ein Nahrungsmittel als ganzes betrifft (so hat Weizeneiweiß eine andere Zusammensetzung als Eieiweiß) wie auch bei einzelnen Proteinen. So ist Cystein eine seltene Aminosäure und kommt in den meisten Eiweißen nur zu 1-2 % vor. Keratin, das Eiweiß aus dem Haare größtenteils bestehen enthält aber 9 % davon. Es gibt übrigens nicht nur diese Aminosäuren in der Natur, sondern noch zahlreiche andere. Doch der menschliche Körper besteht nur aus diesen 20.

Essentielle und nicht essentielle Aminosäuren

PhenylalaninDer Körper kann die meisten Aminosäuren ineinander umwandeln. Diese Aminosäuren nennt man nicht essentiell. Der Ausdruck ist etwas irreführend, denn natürlich braucht der Körper jeden Tag eine bestimmte Menge an Eiweiß um Verluste auszugleichen. Aber er ist nicht auf die Zufuhr einer bestimmten Aminosäure angewiesen, wenn diese nicht essentiell ist. So ist Glycin nicht essentiell. Glycin kann aber im Körper aus jeder Aminsäure gebildet werden indem der Rest abgespaltet wird. Bei anderen Aminosäuren ist dies nicht so einfach möglich und die Umwandlung ist nie zu 100 % möglich, so dass als Abbauprodukt Harnstoff entsteht.

ProlinEs gibt jedoch 8 Aminosäuren, es sind dies Valin, Leucin, Isoleucin, Phenlyalanin, Tryptophan, Methionin, Threonin und Lysin. Für den Säugling ist auch Histidin essentiell und Argenin kann bei bestimmten Ernährungsformen ebenfalls essentiell werden. Auffällig ist, dass alle Aminosäuren mit verzweigter Seitenkette und aromatischen Strukturen essentiell sind. Der menschliche Körper hat im Laufe der Evolution verlernt diese Aminosäuren zu bilden, weil sie reichlich in der Nahrung vorkommen.

Die biologische Wertigkeit

SerinUm nun ein Nahrungseiweiß zu bewerten hat man sich ein System ausgedacht. Es gibt eine Reihe von Messmethoden mit denen man einen Qualitätsindex bestimmen will. Der wichtigste ist die biologische Wertigkeit (BW), die ganz einfach definiert ist:

BW = (Stickstoff in der Nahrung / Stickstoffzunahme) * 100

Vereinfacht gesagt : Jemand bekommt eine Diät vorgesetzt in der die einzige Stickstoffquelle ein Protein ist das man bestimmt wie viel Stickstoff er aufnimmt (oder was meistens einfacher ist, wie viel Stickstoff er ausscheidet).

ThreoninDas ist natürlich sehr schwierig durchzuführen und aufwendig. Daher gibt es eine zweite Definition. Dabei bezieht man sich auf ein Referenzprotein der FAO, welches exemplarisch für die Zusammensetzung des menschlichen Körpers steht und vergleicht die Zusammensetzung des Nahrungsproteins mit dem Referenzprotein. Die Aminosäure die im Vergleich zum Referenzprotein am wenigsten vorkommt definiert dann die biologische Wertigkeit, die korrekterweise eigentlich Chemical Score (CS) heißt. Der Gedankengang ist wie bei einem Fass aus Spanten die unterschiedlich lang sind. Man kann es nur soweit füllen wie die kürzeste Spante lang ist. Ebenso kann man nur bis zu der am wenigsten vorhandenen essentiellen Aminosäure körpereigenes Eiweiß aufbauen. Der Rest wird zu Energie verbrannt.

TryptophanDiese Methode hat einen Nachteil : Sie ist ein Rechenwert und nicht durch Untersuchungen gedeckt. Das FAO Referenzprotein hat zum Beispiel. 36 g essentielle Aminosäuren pro 100 g. Nähme man ein künstliches Protein zu sich das zu 100 % nur aus diesen 8 essentiellen Aminosäuren in der richtigen Menge besteht, so würde man einen Chemical Score von 100/36*100 % = 277 erhalten.

TyrosinAnders ausgedrückt : Aus 100 g dieses Eiweißes müsste man 277 g Körpereiweiß bilden können - Materieschöpfung aus dem Nichts !

Das ist natürlich völliger Unsinn, und trotzdem hat sich diese Meßgröße durchgesetzt und wird sogar oft als "Biologische Wertigkeit" bezeichnet, obwohl sie es nicht ist. Es ergeben sich vor allem bei dem Mischen von Eiweiß Unterschiede. Die folgende Tabelle enthält die biologische Wertigkeit (nicht den CS) verschiedener Nahrungseiweiße:

Eiweiß BW
Hühnerei 94 %
Vollmilch 86%
Rotbarsch 80 %
Schweineschnitzel 76 %
Hefe 68 %
Sojabohnen 72 %
Kartoffeln 67 %
Weizenmehl 35 %
Erbsen 30 %

AspargaginsäureIm allgemeinen kann man vereinfacht sagen : je näher uns ein Organismus in der Evolution steht, desto höher ist die biologische Wertigkeit seines Eiweißes, weil er eine ähnlichere Zusammensetzung des Eiweißes hat. So haben tierische Eiweiße eine höhere biologische Wertigkeit als pflanzliche. Innerhalb eines Organismus gibt es aber noch Unterschiede. So steht hier nicht umsonst Schweineschnitzel. Andere Körperteile wie Organe haben eine andere Zusammensetzung und können davon abweichen. Der gute Wert für Hefe, die eigentlich genetisch am wenigsten mit uns gemein hat erklärt sich aus dem weitgehenden Fehlen von Strukturproteinen mit sehr einfacher Zusammensetzung und dem hohen Gehalt an Enzymen mit vielen unpolaren Aminosäuren. Als Extrembeispiel sei hier das Bindegewebseiweiß Kollagen genannt welches im Bindegewebe und Knochen bei Säugetieren in großer Menge vorkommt und gerne zu Gummibären verarbeitet wird. Ihm fehlt die essentielle Aminosäure Tryptophan, aus ihm kann man also überhaupt kein körpereigenes Eiweiß aufbauen, es hat die biologische Wertigkeit 0.

ValinBestimmt man die biologische Wertigkeit von Eiweißmischungen so können diese sich ergänzen. Eine Aminosäure die dem einen Lebensmittel fehlt kann in einem anderen reichlich vorhanden sein. Es gibt daher Mischungen die sich sehr gut ergänzen, vor allem tierisches und pflanzliches Eiweiß. So kommt Lysin in vielen pflanzlichen Nahrungsmitteln selten vor, aber häufig in tierischen Proteinen, denen es dagegen oft an Methionin mangelt.

GlycinNimmt man nur den "Chemical Score" als Maßeinheit so gibt es Eiweißmischungen wie zum Beispiel. 35 % Eiprotein und 65 % Kartoffelprotein welche einen CS über 100 erreichen. Da viele Autoren diesen falsch als "Biologische Wertigkeit" angeben würde das heißen, das man aus 100 g dieser Eiweißmischung etwa 136 g Körpereiweiß aufbauen kann, da alle Aminosäuren häufiger vorkommen als im Körper. Doch dann fehlen eben die anderen Aminosäuren. Entweder kommen sie aus anderen Nahrungseiweißen (die man dann bei der Berechnung der biologischen Wertigkeit berücksichtigen muss) oder irgendwann hat der Körper alle essentiellen Aminosäuren verbraucht und es fehlen nicht essentielle, dann baut er essentielle in nicht essentielle um oder verbrennt sie zu Energie.

ArgeninWann immer Sie also eine biologische Wertigkeit über 100 sehen, haben sie es in Wirklichkeit mit dem Chemical Store zu tun. In der Praxis ist die biologische Wertigkeit beim normalen Menschen egal. Zumindest bei uns nehmen wir erheblich mehr Protein zu uns als wir brauchen. Der Eiweißbedarf ist in jedem Falle gedeckt. Anders sieht es aus bei Menschen bei denen man aufgrund von Stoffwechselerkrankungen, Nierenstörungen oder weil sie künstlich ernährt werden auf die genaue Zusammensetzung der Nahrung achten muss. Bei diesen Personen kann es schon wichtig sein, die Eiweißaufnahme zu minimieren indem man biologisch hochwertiges Eiweiß zuführt.


Bücher vom Autor

Zum Thema Ernährung, Lebensmittel und Lebensmittelchemie/recht sind bisher vier Bücher von mir erschienen:

Das Buch „Was ist drin?“ wendet sich an diejenigen, die unabhängige Informationen über Zusatzstoffe und Lebensmittelkennzeichnung suchen. Das Buch zerfällt in vier Teilen. Es beginnt mit einer kompakten Einführung in die Grundlagen der Ernährung. Der zweite Teil hat zum Inhalt eine kurze Einführung in die Lebensmittelkennzeichnung - wie liest man ein Zutatenverzeichnis. Welche Informationen enthält es? Ergänzt wird dies durch einige weitere Regelungen für weitergehende Angaben (EU Auslobung von geografischen Angaben, Bio/Ökosiegel etc.).

Der größte der vier Teile entfällt auf eine Beschreibung der technologischen Wirkung, des Einsatzzweckes und der Vorteile - wie auch bekannter Risiken - von Zusatzstoffen. Der letzte Teil zeigt beispielhaft an 13 Lebensmitteln, wie man ein Zutatenverzeichnis sowie andere Angaben liest, was man schon vor dem Kauf für Informationen aus diesem ableiten kann, die einem helfen, Fehlkäufe zu vermeiden und welche Tricks Hersteller einsetzen, um Zusatzstoffe zu verschleiern oder ein Produkt besser aussehen zu lassen, als es ist. 2012 erschien eine Neuauflage, erweitert um 40 Seiten. Sie trägt zum einen den geänderten Gesetzen Rechnung (neue Zusatzstoffe wurden aufgenommen, Regelungen über Lightprodukte beschrieben) und zum anderen ein Stichwortregister enthält, das sich viele Leser zum schnelleren Nachschlagen gewünscht haben.

Wie sich zeigte, haben die meisten Leser das Buch wegen des zentralen Teils, der die Zusatzstoffe beinhaltet, gekauft. Ich bekam auch die Rückmeldung, dass hier eine Referenztabelle sehr nützlich wäre. Ich habe daher 2012 diesen Teil und den Bereich über Lebensmittelrecht nochmals durchgesehen, um die neu zugelassenen Zusatzstoffe ergänzt und auch um neue Regelungen, wie bei der Werbung mit nährwertbezogenen Angaben. Ergänzt um eine Referenztabelle gibt es nun die zwei mittleren Teile als eigenes Buch unter dem Titel "Zusatzstoffe und E-Nummern" zu kaufen.

Nachdem ich selbst über 30 kg abgenommen habe, aber auch feststellen musste wie wenig viele Leute von Ernährung oder der Nahrung wissen, habe ich mich daran gemacht einen Diätratgeber "der anderen Art" zu schreiben. Er enthält nicht ein Patentrezept (wenn auch viele nützliche Tipps), sondern verfolgt den Ansatz, dass jemand mit einer Diät erfolgreicher ist, der genauer über die Grundlagen der Ernährung, was beim Abnehmen passiert und wo Gefahren lauern, Bescheid weiß. Daher habe ich auch das Buch bewusst "Das ist kein Diätratgeber: ... aber eine Hilfe fürs Abnehmen" genannt. Es ist mehr ein Buch über die Grundlagen der Ernährung, wie eine gesunde Ernährung aussieht und wie man dieses Wissen konkret bei einer Diät umsetzt. Es ist daher auch Personen interessant die sich nur über gesunde Ernährung informieren wollen und nach Tipps suchen ihr Gewicht zu halten.

Das Buch "Was Sie schon immer über Lebensmittel und Ernährung wissen wollten" wendet sich an alle, die zum einen die eine oder andere Frage zu Lebensmitteln und Ernährung haben, wie auch die sich für die Thematik interessieren und auf der Suche nach weitergehenden Informationen sind. Während andere Autoren zwar auch populäre Fragen aufgreifen und diese oft in einigen Sätzen beantworten und zur nächsten Frage wechseln, habe ich mich auf 220 Fragen beschränkt, die ich mehr als Aufhänger für ein Thema sehe, so hat das Buch auch 392 Seiten Umfang. Jede Frage nimmt also 1-2 Seiten ein. Sie sind nach ähnlichen Fragestellungen/Lebensmitteln gruppiert und diese wieder in vier Sektionen: zwei Großen über Lebensmittel und Ernährung und zwei kleinen für Zusatzstoffe und Lebensmittelrecht/Werbung. Man kann das buch daher von vorne bis hinten durchlesen und so seinen Horizont erweitern, aber auch schnell mal nach einer Antwort suchen. Ich habe sehr viele positive Rückmeldungen bekommen, vor allem weil der Stil nicht reißerisch ist und ein Dogma verbreiten will, sondern aufklärend ist.

Sie erhalten alle meine Bücher über den Buchhandel (allerdings nur auf Bestellung), aber auch auf Buchshops wie Amazon, Libri, Buecher.de und ITunes. Sie können die Bücher aber auch direkt bei BOD bestellen.

Mehr über diese Bücher und weitere des Autors zum Themenkreis Raumfahrt, finden sie auf der Website Raumfahrtbucher.de.


© des Textes: Bernd Leitenberger. Jede Veröffentlichung dieses Textes im Ganzen oder in Auszügen darf nur mit Zustimmung des Urhebers erfolgen.
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