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Der
wichtigste Baustoff in der Ernährung ist das Eiweiß. Da man dies leicht in der Umgangssprache mit
dem Eiklar verwechselt, verwendet man auch den Fachausdruck Protein für Eiweiß.
Proteine bestehen wiederum aus Aminosäuren als kleinsten Bausteinen. Sie bilden für Enzyme, den Stoffwechsel, Haut und Haare oder auch das Immunsystem, die Grundlage. Im Fitnesssport spielen sie eine sehr wichtige Rolle für das Muskelwachstum, haben aber eine ebenso entscheidende Bedeutung für den Schutz vorhandener Muskulatur während einer Diät. Aminosäuren ordnen sich zuerst zu Ketten an, die dann untereinander zwischenmolekulare Bindungen aufbauen und so zwei- und dreidimensionale Strukturen bilden. Hitze, Säuren und Laugen zerstören diese Bindungen und dies führt zur Denaturierung des Eiweißes. Die wichtige Denaturierung ist die irreversible Strukturveränderung, das Gerinnen des Eiweißes zum Beispiel. wenn man Fleisch erhitzt oder Milch durch Milchsäure gerinnt.
Dieser Artikel ist den einzelnen Aminosäuren gewidmet. Im menschlichen Körper gibt es davon
20 Stück - nicht viele, doch Eiweiß besteht aus mehr Bausteinen als Kohlenhydrate (in unserer
Nahrung kommen praktisch nur 4 Monosaccharide) oder Fett (es gibt sehr viele Fettsäuren, aber
der größte Teil der Nahrung enthält nur 5 Fettsäuren in größeren Mengen).
Alle Aminosäure haben folgende chemische Struktur:
H2N-CHR-COOH
H2N- ist eine Aminogruppe. Nach ihr sind die
Aminosäuren benannt.
-COOH ist eine Säuregruppe wie sie zum Beispiel. auch in der Zitronensäure oder Essigsäure vorkommt.
-CHR- ist ein Kohlenstoffatom mit einem variablen Rest. Durch diesen unterscheiden sich die einzelnen Aminosäuren voneinander.
Proteine bestehen aus Aminosäuren bei denen die Aminogruppe einer Aminosäure mit
der Säuregruppe eines zweiten Moleküls reagiert. Es entsteht dabei eine sehr stabile
Amidbindung:
H2N-CHR1-COOH + H2N-CHR2-COOH -> H2N-CHR1-CO-NH-CHR2-COOH + H2O
Eine solche Kette nennet man in der Fachsprache auch
Primärstruktur. Die Reste können sehr
lange sein und bewirken eine räumliche Krümmung der Kette zu einer dreidimensionalen Struktur,
der Sekundärstruktur. Vereinfacht gesagt versucht das Protein die räumliche Konfirmation
einzunehmen in der sich die Reste nicht gegenseitig im Wege stehen. Da die Reste aber auch polare
Gruppen tragen kann dazu kommen dass sich Gruppen innerhalb des Moleküls oder mit anderen
Molekülen anziehen oder abstoßen. Dadurch entsteht eine durch Wechselwirkungen zwischen den
Gruppen stabilisierte Struktur, die Tertiärstruktur. Diese kann unregelmäßig sein wie bei den
meisten Enzymen oder es können regelmäßige Strukturen wie Faltblatt, Helix oder Tripelhelix
entstehen.
Abhängig von den Resten teilt man die Aminosäuren in einige Gruppen ein:
Dies sind Glycin, die einfachste Aminosäure, mit einem Wasserstoffatom als Rest, Alanin mit
einer Methylgruppe als Rest, Valin mit einer Isopropylgruppe als Rest, Leucin mit einer
2-Methylpropyl Gruppe als Rest und Isoleucin mit einer Butylgruppe als Rest (die aber mit C2
verbunden ist).
Diese Aminosäuren haben unpolare kettenförmige Kohlenwasserstoffe als Reste. Die zweite Untergruppe hat dagegen ringförmige Kohlenwasserstoffe als Reste. Es sind dies Prolin, eine Aminosäure in der eine Aminopropylgruppe als Rest mit der Aminogruppe reagiert hat und so einen 5 Ring gebildet hat, Phenlyalanin, mit einem Phenylrest und Tryptophan mit einem Indolrest.
Diese unpolaren Reste bilden die geringsten Bindungen untereinander aus. Sie sind unpolar
und gesellen sich gerne zueinander. Zahlreiche Proteine weisen eine
Konfirmation aus in der die
unpolaren Reste im Innern des Moleküls liegen wo sie nicht mit Wassermolekülen oder anderen
polaren Substanzen wechselwirken und die polaren Reste nach außen zeigen.
Die
Seitenketten bei diesen Aminsäuren haben polare Moleküle wie Hydroxylgruppen, Amidgruppen oder
Sulfidgruppen. Es sind dies Serin mit einer Hydroxymethylgruppe als Rest, Threonin mit einer
2-Hydroxiethylgruppe als Rest, Cystein mit einer Methylsulfidgruppe als Rest, 4-Hydroxiprolin,
eine Variation des Prolins, Tyrosin, mit einer 4-Hydroxipehnylgruppe als Rest und
Asparagin und
Glutamin als Kondensationsprodukte der Aminosäuren Asparaginsäure und Glutaminsäure mit
Ammoniak
Deise Aminosäuren können untereinander und mit anderen polaren Substanzen - Im Körper am wichtigsten Wasser - Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden. Sie stellen den Großteil der Stabilität von Strukturen. Cystein kann mit einem zweiten Cysteinmolekül sogar eine feste Bindung eingehen.
Aminosäuren mit polaren, geladenen SeitenkettenDiese Aminosäuren haben Seitenketten die Protonen aufnehmen oder abgeben können. Es sind dies Aminosäuren mit einer zweiten Säure oder Aminogruppe : Asparaginsäure mit dem Rest: Ethansäure, Glutaminsäure mit dem Rest Propionsäure, Lysin mit dem Rest Aminobutyl, Histidin mit einem Pyrimidinrest und Argenin mit einem Harnstoffrest.
Durch die polare Ladung können diese Aminsäuren noch stärkere Bindungen zu anderen polaren Aminosäuren aufbauen, außer diese sind gleichartig geladen.
Die Zusammensetzung der Eiweiße ist unterschied, sowohl was ein Nahrungsmittel als ganzes
betrifft (so hat Weizeneiweiß eine andere Zusammensetzung als Eieiweiß) wie auch bei einzelnen
Proteinen. So ist Cystein eine seltene Aminosäure und kommt in den meisten Eiweißen nur zu 1-2
Prozent
vor. Keratin, das Eiweiß aus dem Haare größtenteils bestehen enthält aber 9
Prozent davon. Es gibt
übrigens nicht nur diese Aminosäuren in der Natur, sondern noch zahlreiche andere. Doch der
menschliche Körper besteht nur aus diesen 20.
Der Körper kann die meisten Aminosäuren ineinander umwandeln. Diese Aminosäuren nennt man
nicht essentiell. Der Ausdruck ist etwas irreführend, denn natürlich braucht der Körper jeden Tag
eine bestimmte Menge an Eiweiß um Verluste auszugleichen. Aber er ist nicht auf die Zufuhr einer
bestimmten Aminosäure angewiesen, wenn diese nicht essentiell ist. So ist Glycin nicht
essentiell. Glycin kann aber im Körper aus jeder Aminsäure gebildet werden indem der Rest
abgespaltet wird. Bei anderen Aminosäuren ist dies nicht so einfach möglich und die Umwandlung
ist nie zu 100 Prozent möglich, so dass als Abbauprodukt Harnstoff entsteht.
Es
gibt jedoch 8
Aminosäuren, es sind dies Valin, Leucin, Isoleucin, Phenlyalanin, Tryptophan,
Methionin, Threonin und Lysin. Für den Säugling ist auch Histidin essentiell und Argenin kann bei
bestimmten Ernährungsformen ebenfalls essentiell werden. Auffällig ist, dass alle
Aminosäuren mit
verzweigter Seitenkette und aromatischen Strukturen essentiell sind. Der menschliche Körper hat
im Laufe der Evolution verlernt diese Aminosäuren zu bilden, weil sie reichlich in der Nahrung
vorkommen.
Um nun
ein Nahrungseiweiß zu bewerten hat man sich ein System ausgedacht. Es gibt eine Reihe von
Messmethoden mit denen man einen Qualitätsindex bestimmen will. Der wichtigste ist die
biologische Wertigkeit (BW), die ganz einfach definiert ist:
BW = (Stickstoff in der Nahrung / Stickstoffzunahme) * 100
Vereinfacht gesagt : Jemand bekommt eine Diät vorgesetzt in der die einzige Stickstoffquelle ein Protein ist das man bestimmt wie viel Stickstoff er aufnimmt (oder was meistens einfacher ist, wie viel Stickstoff er ausscheidet).
Das ist natürlich sehr schwierig durchzuführen und aufwendig. Daher gibt es eine zweite
Definition. Dabei bezieht man sich auf ein Referenzprotein der FAO, welches exemplarisch für die
Zusammensetzung des menschlichen Körpers steht und vergleicht die Zusammensetzung des
Nahrungsproteins mit dem Referenzprotein. Die Aminosäure die im Vergleich zum Referenzprotein am
wenigsten vorkommt definiert dann die biologische Wertigkeit, die korrekterweise eigentlich
Chemical Score (CS) heißt. Der Gedankengang ist wie bei einem Fass aus Spanten die
unterschiedlich lang sind. Man kann es nur soweit füllen wie die kürzeste Spante lang ist. Ebenso
kann man nur bis zu der am wenigsten vorhandenen essentiellen Aminosäure körpereigenes Eiweiß
aufbauen. Der Rest wird zu Energie verbrannt.
Diese Methode hat einen Nachteil : Sie ist ein Rechenwert und nicht durch
Untersuchungen gedeckt. Das FAO Referenzprotein hat zum Beispiel. 36 g essentielle
Aminosäuren pro
100 g. Nähme man ein künstliches Protein zu sich das zu 100 Prozent nur aus diesen 8 essentiellen
Aminosäuren in der richtigen Menge besteht, so würde man einen Chemical Score von 100/36*100
Prozent = 277 erhalten.
Anders ausgedrückt : Aus 100 g dieses Eiweißes müsste man 277 g Körpereiweiß bilden
können - Materieschöpfung aus dem Nichts!
Das ist natürlich völliger Unsinn, und trotzdem hat sich diese Messgröße durchgesetzt und wird sogar oft als "Biologische Wertigkeit" bezeichnet, obwohl sie es nicht ist. Es ergeben sich vor allem bei dem Mischen von Eiweiß Unterschiede. Die folgende Tabelle enthält die biologische Wertigkeit (nicht den CS) verschiedener Nahrungseiweiße:
| Eiweiß | Biologische Wertigkeit |
|---|---|
| Hühnerei | 94 Prozent |
| Vollmilch | 86 Prozent |
| Rotbarsch | 80 Prozent |
| Schweineschnitzel | 76 Prozent |
| Hefe | 68 Prozent |
| Sojabohnen | 72 Prozent |
| Kartoffeln | 67 Prozent |
| Weizenmehl | 35 Prozent |
| Erbsen | 30 Prozent |
Im allgemeinen kann man vereinfacht sagen : je näher uns ein Organismus in der Evolution
steht, desto höher ist die biologische Wertigkeit seines Eiweißes, weil er eine ähnlichere
Zusammensetzung des Eiweißes hat. So haben tierische Eiweiße eine höhere biologische Wertigkeit
als pflanzliche. Innerhalb eines Organismus gibt es aber noch Unterschiede. So steht hier nicht
umsonst Schweineschnitzel. Andere Körperteile wie Organe haben eine andere Zusammensetzung und
können davon abweichen. Der gute Wert für Hefe, die eigentlich genetisch am wenigsten mit uns
gemein hat erklärt sich aus dem weitgehenden Fehlen von Strukturproteinen mit sehr einfacher
Zusammensetzung und dem hohen Gehalt an Enzymen mit vielen unpolaren Aminosäuren. Als
Extrembeispiel sei hier das Bindegewebseiweiß Kollagen genannt welches im Bindegewebe und Knochen
bei Säugetieren in großer Menge vorkommt und gerne zu Gummibären verarbeitet wird. Ihm fehlt die
essentielle Aminosäure Tryptophan, aus ihm kann man also überhaupt kein körpereigenes Eiweiß
aufbauen, es hat die biologische Wertigkeit 0.
Bestimmt
man die biologische Wertigkeit von Eiweißmischungen so können diese sich ergänzen. Eine
Aminosäure die dem einen Lebensmittel fehlt kann in einem anderen reichlich vorhanden sein. Es
gibt daher Mischungen die sich sehr gut ergänzen, vor allem tierisches und pflanzliches
Eiweiß. So
kommt Lysin in vielen pflanzlichen Nahrungsmitteln selten vor, aber häufig in tierischen
Proteinen, denen es dagegen oft an Methionin mangelt.
Nimmt
man nur den "Chemical Score" (CS) als Maßeinheit so gibt es Eiweißmischungen wie
zum Beispiel. 35 Prozent Eiprotein und 65 Prozent Kartoffelprotein welche einen CS über 100 erreichen. Da viele
Autoren diesen falsch als "Biologische Wertigkeit" angeben würde das heißen, das man aus 100 g
dieser Eiweißmischung etwa 136 g Körpereiweiß aufbauen kann, da alle Aminosäuren häufiger
vorkommen als im Körper. Doch dann fehlen eben die anderen Aminosäuren. Entweder kommen sie aus
anderen Nahrungseiweißen (die man dann bei der Berechnung der biologischen Wertigkeit
berücksichtigen muss) oder irgendwann hat der Körper alle essentiellen Aminosäuren verbraucht und
es fehlen nicht essentielle, dann baut er essentielle in nicht essentielle um oder verbrennt sie
zu Energie.
Wann
immer Sie also eine biologische Wertigkeit über 100 sehen, haben sie es in Wirklichkeit mit dem
Chemical Store zu tun. In der Praxis ist die biologische Wertigkeit beim normalen Menschen egal.
Zumindest bei uns nehmen wir erheblich mehr Protein zu uns als wir brauchen. Der Eiweißbedarf ist
in jedem Falle gedeckt. Anders sieht es aus bei Menschen bei denen man aufgrund von
Stoffwechselerkrankungen, Nierenstörungen oder weil sie künstlich ernährt werden auf die genaue
Zusammensetzung der Nahrung achten muss. Bei diesen Personen kann es schon wichtig sein, die
Eiweißaufnahme zu minimieren indem man biologisch hochwertiges Eiweiß zuführt.
Die biologische Wertigkeit ist immer von Bedeutung wenn man Eiweiß isst, da man nur maximal so viel körpereigenes Eiweiß aus der Nahrung bilden kann wie dessen biologische Wertigkeit beträgt. Bei den Empfehlungen der DGE (Deutsche Gesellschaft für Ernährung) ist berücksichtigt, das die Nahrung aus einer Mischung von pflanzlichen und tierischen Eiweißen besteht. Spezielle Proteinprodukte für Profisportler, die einen erheblich höheren Eiweißbedarf haben verwenden daher Eiweiße mit hoher biologischer Wertigkeit wie Milcheiweiß (gewonnen aus Molke, meist erkennbar am "Whey", dem englischen Begriff für Molke im Produktnamen oder Sojabohnen - das Sojaeiweiß ist ein pflanzliches Eiweiß mit hoher biologischer Wertigkeit. Idealerweise nimmt man daher Proteinreiche Lebensmittel zu sich, die Eiweiß mit hoher biologischer Wertigkeit erhalten. Für den Amateursportler reicht eine normale Ernährung. Spezielle Proteinpräparate benötigen nur Kraftsportler die Muskeln aufbauen wollen, da dann der Bedarf erhöht ist sowie natürlich Profisportler.
Analyse eines Eiweiß-Powerriegels
Artikel zuletzt geändert: 13.2.2020
Zum Thema Ernährung, Lebensmittel und Lebensmittelchemie/recht sind bisher vier Bücher von mir erschienen:
Das Buch „Was ist drin?“ wendet sich an diejenigen, die unabhängige Informationen über Zusatzstoffe und Lebensmittelkennzeichnung suchen. Das Buch zerfällt in vier Teilen. Es beginnt mit einer kompakten Einführung in die Grundlagen der Ernährung. Der zweite Teil hat zum Inhalt eine kurze Einführung in die Lebensmittelkennzeichnung - wie liest man ein Zutatenverzeichnis. Welche Informationen enthält es? Ergänzt wird dies durch einige weitere Regelungen für weitergehende Angaben (EU Auslobung von geografischen Angaben, Bio/Ökosiegel etc.).
Der größte der vier Teile entfällt auf eine Beschreibung der technologischen Wirkung, des Einsatzzweckes und der Vorteile - wie auch bekannter Risiken - von Zusatzstoffen. Der letzte Teil zeigt beispielhaft an 13 Lebensmitteln, wie man ein Zutatenverzeichnis sowie andere Angaben liest, was man schon vor dem Kauf für Informationen aus diesem ableiten kann, die einem helfen, Fehlkäufe zu vermeiden und welche Tricks Hersteller einsetzen, um Zusatzstoffe zu verschleiern oder ein Produkt besser aussehen zu lassen, als es ist. 2012 erschien eine Neuauflage, erweitert um 40 Seiten. Sie trägt zum einen den geänderten Gesetzen Rechnung (neue Zusatzstoffe wurden aufgenommen, Regelungen über Lightprodukte beschrieben) und zum anderen ein Stichwortregister enthält, das sich viele Leser zum schnelleren Nachschlagen gewünscht haben.
Wie sich zeigte, haben die meisten Leser das Buch wegen des zentralen Teils, der die Zusatzstoffe beinhaltet, gekauft. Ich bekam auch die Rückmeldung, dass hier eine Referenztabelle sehr nützlich wäre. Ich habe daher 2012 diesen Teil und den Bereich über Lebensmittelrecht nochmals durchgesehen, um die neu zugelassenen Zusatzstoffe ergänzt und auch um neue Regelungen, wie bei der Werbung mit nährwertbezogenen Angaben. Ergänzt um eine Referenztabelle gibt es nun die zwei mittleren Teile als eigenes Buch unter dem Titel "Zusatzstoffe und E-Nummern" zu kaufen.
Nachdem ich selbst über 30 kg abgenommen habe, aber auch feststellen musste wie wenig viele Leute von Ernährung oder der Nahrung wissen, habe ich mich daran gemacht einen Diätratgeber "der anderen Art" zu schreiben. Er enthält nicht ein Patentrezept (wenn auch viele nützliche Tipps), sondern verfolgt den Ansatz, dass jemand mit einer Diät erfolgreicher ist, der genauer über die Grundlagen der Ernährung, was beim Abnehmen passiert und wo Gefahren lauern, Bescheid weiß. Daher habe ich auch das Buch bewusst "Das ist kein Diätratgeber: ... aber eine Hilfe fürs Abnehmen" genannt. Es ist mehr ein Buch über die Grundlagen der Ernährung, wie eine gesunde Ernährung aussieht und wie man dieses Wissen konkret bei einer Diät umsetzt. Es ist daher auch Personen interessant die sich nur über gesunde Ernährung informieren wollen und nach Tipps suchen ihr Gewicht zu halten.
Das Buch "Was Sie schon immer über Lebensmittel und Ernährung wissen wollten" wendet sich an alle, die zum einen die eine oder andere Frage zu Lebensmitteln und Ernährung haben, wie auch die sich für die Thematik interessieren und auf der Suche nach weitergehenden Informationen sind. Während andere Autoren zwar auch populäre Fragen aufgreifen und diese oft in einigen Sätzen beantworten und zur nächsten Frage wechseln, habe ich mich auf 220 Fragen beschränkt, die ich mehr als Aufhänger für ein Thema sehe, so hat das Buch auch 392 Seiten Umfang. Jede Frage nimmt also 1-2 Seiten ein. Sie sind nach ähnlichen Fragestellungen/Lebensmitteln gruppiert und diese wieder in vier Sektionen: zwei Großen über Lebensmittel und Ernährung und zwei kleinen für Zusatzstoffe und Lebensmittelrecht/Werbung. Man kann das buch daher von vorne bis hinten durchlesen und so seinen Horizont erweitern, aber auch schnell mal nach einer Antwort suchen. Ich habe sehr viele positive Rückmeldungen bekommen, vor allem weil der Stil nicht reißerisch ist und ein Dogma verbreiten will, sondern aufklärend ist.
Sie erhalten alle meine Bücher über den Buchhandel (allerdings nur auf Bestellung), aber auch auf Buchshops wie Amazon, Libri, Buecher.de und ITunes. Sie können die Bücher aber auch direkt bei BOD bestellen.
Mehr über diese Bücher und weitere des Autors zum Themenkreis Raumfahrt, finden sie auf der Website Raumfahrtbucher.de.
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