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Lebensmittelchemie + Ernährung

Einführung

Aminosäuren und biologische Wertigkeit

Der wichtigste Baustoff in der Ernährung ist das Eiweiß. Da man dies leicht in der Umgangssprache mit dem Eiklar verwechselt, verwendet man auch den Fachausdruck Protein für Eiweiß.

Proteine bestehen wiederum aus Aminosäuren als kleinsten Bausteinen. Diese ordnen sich zuerst zu Ketten an, die dann untereinander zwischenmolekulare Bindungen aufbauen und so zwei- und dreidimensionale Strukturen bilden. Hitze, Säuren und Laugen zerstören diese Bindungen und dies führt zur Denaturierung des Eiweißes. Die wichtige Denaturierung ist die irreversible Strukturveränderung, das Gerinnen des Eiweißes zum Beispiel. wenn man Fleisch erhitzt oder Milch durch Milchsäure gerinnt.

Dieser Artikel ist den einzelnen Aminosäuren gewidmet. Im menschlichen Körper gibt es davon 20 Stück - nicht viele, doch Eiweiß besteht aus mehr Bausteinen als Kohlenhydrate (in unserer Nahrung kommen praktisch nur 4 Monosaccharide) oder Fett (es gibt sehr viele Fettsäuren, aber der größte Teil der Nahrung enthält nur 5 Fettsäuren in größeren Mengen).

Alle Aminosäure haben folgende chemische Struktur:

H₂N-CHR-COOH

H₂N- ist eine Aminogruppe. Nach ihr sind die Aminosäuren benannt.

-COOH ist eine Säuregruppe wie sie zum Beispiel. auch in der Zitronensäure oder Essigsäure vorkommt.

-CHR- ist ein Kohlenstoffatom mit einem variablen Rest. Durch diesen unterscheiden sich die einzelnen Aminosäuren voneinander.

Proteine bestehen aus Aminosäuren bei denen die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Säuregruppe eines zweiten Moleküls reagiert. Es entsteht dabei eine sehr stabile Amidbindung:

H₂N-CHR₁-COOH + H₂N-CHR₂-COOH -> H₂N-CHR₁-CO-NH-CHR₂-COOH + H₂O

Eine solche Kette nennet man in der Fachsprache auch Primärstruktur. Die Reste können sehr lange sein und bewirken eine räumliche Krümmung der Kette zu einer dreidimensionalen Struktur, der Sekundärstruktur. Vereinfacht gesagt versucht das Protein die räumliche Konfirmation einzunehmen in der sich die Reste nicht gegenseitig im Wege stehen. Da die Reste aber auch polare Gruppen tragen kann dazu kommen dass sich Gruppen innerhalb des Moleküls oder mit anderen Molekülen anziehen oder abstoßen. Dadurch entsteht eine durch Wechselwirkungen zwischen den Gruppen stabilisierte Struktur, die Tertiärstruktur. Diese kann unregelmäßig sein wie bei den meisten Enzymen oder es können regelmäßige Strukturen wie Faltblatt, Helix oder Tripelhelix entstehen.

Abhängig von den Resten teilt man die Aminosäuren in einige Gruppen ein:

Aminosäuren mit ungeladenen, unpolaren Seitenketten

Dies sind Glycin, die einfachste Aminosäure, mit einem Wasserstoffatom als Rest, Alanin mit einer Methylgruppe als Rest, Valin mit einer Isopropylgruppe als Rest, Leucin mit einer 2-Methylpropyl Gruppe als Rest und Isoleucin mit einer Butylgruppe als Rest (die aber mit C2 verbunden ist).

Diese Aminosäuren haben unpolare kettenförmige Kohlenwasserstoffe als Reste. Die zweite Untergruppe hat dagegen ringförmige Kohlenwasserstoffe als Reste. Es sind dies Prolin, eine Aminosäure in der eine Aminopropylgruppe als Rest mit der Aminogruppe reagiert hat und so einen 5 Ring gebildet hat, Phenlyalanin, mit einem Phenylrest und Tryptophan mit einem Indolrest.

Diese unpolaren Reste bilden die geringsten Bindungen untereinander aus. Sie sind unpolar und gesellen sich gerne zueinander. Zahlreiche Proteine weisen eine Konfirmation aus in der die unpolaren Reste im Innern des Moleküls liegen wo sie nicht mit Wassermolekülen oder anderen polaren Substanzen wechselwirken und die polaren Reste nach außen zeigen.

Aminosäuren mit polaren aber ungeladenen Seitenketten

Die Seitenketten bei diesen Aminsäuren haben polare Moleküle wie Hydroxylgruppen, Amidgruppen oder Sulfidgruppen. Es sind dies Serin mit einer Hydroxymethylgruppe als Rest, Threonin mit einer 2-Hydroxiethylgruppe als Rest, Cystein mit einer Methylsulfidgruppe als Rest, 4-Hydroxiprolin, eine Variation des Prolins, Tyrosin, mit einer 4-Hydroxipehnylgruppe als Rest und Asparagin und Glutamin als Kondensationsprodukte der Aminosäuren Asparaginsäure und Glutaminsäure mit Ammoniak

Deise Aminosäuren können untereinander und mit anderen polaren Substanzen - Im Körper am wichtigsten Wasser - Wasserstoffbrückenbindungen ausbilden. Sie stellen den Großteil der Stabilität von Strukturen. Cystein kann mit einem zweiten Cysteinmolekül sogar eine feste Bindung eingehen.

Aminosäuren mit polaren, geladenen Seitenketten

Diese Aminosäuren haben Seitenketten die Protonen aufnehmen oder abgeben können. Es sind dies Aminosäuren mit einer zweiten Säure oder Aminogruppe : Asparaginsäure mit dem Rest: Ethansäure, Glutaminsäure mit dem Rest Propionsäure, Lysin mit dem Rest Aminobutyl, Histidin mit einem Pyrimidinrest und Argenin mit einem Harnstoffrest.

Durch die polare Ladung können diese Aminsäuren noch stärkere Bindungen zu anderen polaren Aminosäuren aufbauen, außer diese sind gleichartig geladen.

Die Zusammensetzung der Eiweiße ist unterschied, sowohl was ein Nahrungsmittel als ganzes betrifft (so hat Weizeneiweiß eine andere Zusammensetzung als Eieiweiß) wie auch bei einzelnen Proteinen. So ist Cystein eine seltene Aminosäure und kommt in den meisten Eiweißen nur zu 1-2 % vor. Keratin, das Eiweiß aus dem Haare größtenteils bestehen enthält aber 9 % davon. Es gibt übrigens nicht nur diese Aminosäuren in der Natur, sondern noch zahlreiche andere. Doch der menschliche Körper besteht nur aus diesen 20.

Essentielle und nicht essentielle Aminosäuren

Der Körper kann die meisten Aminosäuren ineinander umwandeln. Diese Aminosäuren nennt man nicht essentiell. Der Ausdruck ist etwas irreführend, denn natürlich braucht der Körper jeden Tag eine bestimmte Menge an Eiweiß um Verluste auszugleichen. Aber er ist nicht auf die Zufuhr einer bestimmten Aminosäure angewiesen, wenn diese nicht essentiell ist. So ist Glycin nicht essentiell. Glycin kann aber im Körper aus jeder Aminsäure gebildet werden indem der Rest abgespaltet wird. Bei anderen Aminosäuren ist dies nicht so einfach möglich und die Umwandlung ist nie zu 100 % möglich, so dass als Abbauprodukt Harnstoff entsteht.

Es gibt jedoch 8 Aminosäuren, es sind dies Valin, Leucin, Isoleucin, Phenlyalanin, Tryptophan, Methionin, Threonin und Lysin. Für den Säugling ist auch Histidin essentiell und Argenin kann bei bestimmten Ernährungsformen ebenfalls essentiell werden. Auffällig ist, dass alle Aminosäuren mit verzweigter Seitenkette und aromatischen Strukturen essentiell sind. Der menschliche Körper hat im Laufe der Evolution verlernt diese Aminosäuren zu bilden, weil sie reichlich in der Nahrung vorkommen.

Die biologische Wertigkeit

Um nun ein Nahrungseiweiß zu bewerten hat man sich ein System ausgedacht. Es gibt eine Reihe von Messmethoden mit denen man einen Qualitätsindex bestimmen will. Der wichtigste ist die biologische Wertigkeit (BW), die ganz einfach definiert ist:

BW = (Stickstoff in der Nahrung / Stickstoffzunahme) * 100

Vereinfacht gesagt : Jemand bekommt eine Diät vorgesetzt in der die einzige Stickstoffquelle ein Protein ist das man bestimmt wie viel Stickstoff er aufnimmt (oder was meistens einfacher ist, wie viel Stickstoff er ausscheidet).

Das ist natürlich sehr schwierig durchzuführen und aufwendig. Daher gibt es eine zweite Definition. Dabei bezieht man sich auf ein Referenzprotein der FAO, welches exemplarisch für die Zusammensetzung des menschlichen Körpers steht und vergleicht die Zusammensetzung des Nahrungsproteins mit dem Referenzprotein. Die Aminosäure die im Vergleich zum Referenzprotein am wenigsten vorkommt definiert dann die biologische Wertigkeit, die korrekterweise eigentlich Chemical Score (CS) heißt. Der Gedankengang ist wie bei einem Fass aus Spanten die unterschiedlich lang sind. Man kann es nur soweit füllen wie die kürzeste Spante lang ist. Ebenso kann man nur bis zu der am wenigsten vorhandenen essentiellen Aminosäure körpereigenes Eiweiß aufbauen. Der Rest wird zu Energie verbrannt.

Diese Methode hat einen Nachteil : Sie ist ein Rechenwert und nicht durch Untersuchungen gedeckt. Das FAO Referenzprotein hat zum Beispiel. 36 g essentielle Aminosäuren pro 100 g. Nähme man ein künstliches Protein zu sich das zu 100 % nur aus diesen 8 essentiellen Aminosäuren in der richtigen Menge besteht, so würde man einen Chemical Score von 100/36*100 % = 277 erhalten.

Anders ausgedrückt : Aus 100 g dieses Eiweißes müsste man 277 g Körpereiweiß bilden können - Materieschöpfung aus dem Nichts !

Das ist natürlich völliger Unsinn, und trotzdem hat sich diese Meßgröße durchgesetzt und wird sogar oft als "Biologische Wertigkeit" bezeichnet, obwohl sie es nicht ist. Es ergeben sich vor allem bei dem Mischen von Eiweiß Unterschiede. Die folgende Tabelle enthält die biologische Wertigkeit (nicht den CS) verschiedener Nahrungseiweiße:

Im allgemeinen kann man vereinfacht sagen : je näher uns ein Organismus in der Evolution steht, desto höher ist die biologische Wertigkeit seines Eiweißes, weil er eine ähnlichere Zusammensetzung des Eiweißes hat. So haben tierische Eiweiße eine höhere biologische Wertigkeit als pflanzliche. Innerhalb eines Organismus gibt es aber noch Unterschiede. So steht hier nicht umsonst Schweineschnitzel. Andere Körperteile wie Organe haben eine andere Zusammensetzung und können davon abweichen. Der gute Wert für Hefe, die eigentlich genetisch am wenigsten mit uns gemein hat erklärt sich aus dem weitgehenden Fehlen von Strukturproteinen mit sehr einfacher Zusammensetzung und dem hohen Gehalt an Enzymen mit vielen unpolaren Aminosäuren. Als Extrembeispiel sei hier das Bindegewebseiweiß Kollagen genannt welches im Bindegewebe und Knochen bei Säugetieren in großer Menge vorkommt und gerne zu Gummibären verarbeitet wird. Ihm fehlt die essentielle Aminosäure Tryptophan, aus ihm kann man also überhaupt kein körpereigenes Eiweiß aufbauen, es hat die biologische Wertigkeit 0.

Bestimmt man die biologische Wertigkeit von Eiweißmischungen so können diese sich ergänzen. Eine Aminosäure die dem einen Lebensmittel fehlt kann in einem anderen reichlich vorhanden sein. Es gibt daher Mischungen die sich sehr gut ergänzen, vor allem tierisches und pflanzliches Eiweiß. So kommt Lysin in vielen pflanzlichen Nahrungsmitteln selten vor, aber häufig in tierischen Proteinen, denen es dagegen oft an Methionin mangelt.

Nimmt man nur den "Chemical Score" als Maßeinheit so gibt es Eiweißmischungen wie zum Beispiel. 35 % Eiprotein und 65 % Kartoffelprotein welche einen CS über 100 erreichen. Da viele Autoren diesen falsch als "Biologische Wertigkeit" angeben würde das heißen, das man aus 100 g dieser Eiweißmischung etwa 136 g Körpereiweiß aufbauen kann, da alle Aminosäuren häufiger vorkommen als im Körper. Doch dann fehlen eben die anderen Aminosäuren. Entweder kommen sie aus anderen Nahrungseiweißen (die man dann bei der Berechnung der biologischen Wertigkeit berücksichtigen muss) oder irgendwann hat der Körper alle essentiellen Aminosäuren verbraucht und es fehlen nicht essentielle, dann baut er essentielle in nicht essentielle um oder verbrennt sie zu Energie.

Wann immer Sie also eine biologische Wertigkeit über 100 sehen, haben sie es in Wirklichkeit mit dem Chemical Store zu tun. In der Praxis ist die biologische Wertigkeit beim normalen Menschen egal. Zumindest bei uns nehmen wir erheblich mehr Protein zu uns als wir brauchen. Der Eiweißbedarf ist in jedem Falle gedeckt. Anders sieht es aus bei Menschen bei denen man aufgrund von Stoffwechselerkrankungen, Nierenstörungen oder weil sie künstlich ernährt werden auf die genaue Zusammensetzung der Nahrung achten muss. Bei diesen Personen kann es schon wichtig sein, die Eiweißaufnahme zu minimieren indem man biologisch hochwertiges Eiweiß zuführt.

Bücher vom Autor

Zum Thema Lebensmittelchemie/recht Ernährungsberatung ist bislang ein Buch von mir erschienen:

Das Buch Was ist drin?: Die Tricks der Industrie bei der Lebensmittelkennzeichnung verstehen und durchschauen wendet sich an diejenigen, die unabhängige Informationen über Zusatzstoffe und Lebensmittelkennzeichnung suchen. Unabhängig heißt: Eine Beschreibung des Nutzens und der Risiken, ohne eine eigene Wertvorstellung dem Leser aufzwingen zu wollen. Das Buch zerfällt in vier Teilen. Es beginnt mit einer kompakten Einführung in die Grundlagen der Ernährung (wozu werden Fett, Kohlenhydrate und Eiweiß benötigt, was sind die Empfehlungen für die Nährstoffzufuhr und bei Vitaminen und Mineralstoffen). Der zweite Teil hat zum Inhalt eine kurze Einführung in die Lebensmittelkennzeichnung - wie liest man ein Zutatenverzeichnis. Welche Informationen enthält es? Ergänzt wird dies durch einige weitere Regelungen für weitergehende Angaben (EU Auslobung von geographischen Angaben, Bio/Ökosiegel etc.).

Der größte der vier Teile entfällt auf eine Beschreibung der technologischen Wirkung, des Einsatzzweckes und der Vorteile - wie auch bekannter Risiken - von Zusatzstoffen. Dieser Teil ermöglicht es, schnell nachzuschlagen, was sich hinter bestimmten Stoffen auf der Verpackung verbirgt.

Der letzte Teil zeigt beispielhaft an 13 Lebensmitteln, wie man ein Zutatenverzeichnis sowie andere Angaben liest, was man schon vor dem Kauf für Informationen aus diesem ableiten kann, die einem helfen, Fehlkäufe zu vermeiden und welche Tricks Hersteller einsetzen, um Zusatzstoffe zu verschleiern oder ein Produkt besser aussehen zu lassen, als es ist.

Geplant ist für das Jahr 2011 ein zweites Buch mit dem Titel „Das ist drin!“. Es ist eine Ergänzung zu dem ersten Buch. Es wird die einzelnen Lebensmittelgruppen genauer beschreiben und neben Angaben über den Nährwertgehalt, ernährungsphysiologische Bedeutung (die man auch in anderen Büchern findet) auch die eingesetzten Zusatzstoffe, mögliche Rückstände und Kontaminationen beschreiben.

Beide Bücher wenden sich an interessierte Laien, wobei ich mich speziell auf den Themenbereich Kennzeichnung und Zusatzstoffe konzentriere, da es sehr viele Bücher zum Thema Ernährung oder die Inhaltsstoffe der Grundnahrungsmittel gibt. Dagegen wird der Bereich der verarbeiteten und verpackten Lebensmitteln und die rund 300 möglichen Zusatzstoffe meist ignoriert. Des weiteren gibt es kaum Bücher für den Laien, die über die rechtlichen Grundlagen oder was die Angaben auf den Verpackungen bedeuten informieren. Die meisten haben dann auch eine Zielsetzung, wie die Industrie anzuprangern oder eine vorgefasste Meinung dem Leser näher zu bringen. Ich halte es für wichtiger den Leser zu befähigen selbst sich eine eigene Meinung zu bilden. Dass dies auch Kritik mit einschließt, zeigt sich durchaus im letzten Teil des Buchs „Was ist drin?“, da die meisten dort besprochenen Lebensmittel Mängel in der Kennzeichnung haben, Zusatzstoffe zur Täuschung eingesetzt werden oder Aufmachung und Inhalt im krassen Gegensatz stehen. Diese abschreckenden Beispiele sind aber gerade deswegen besonders lehrreich.

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